Provenienta aminoacizilor din organismele vii - Aminoacizii esentiali si neesentiali

Provenienta aminoacizilor din organismele vii - Aminoacizii esentiali si neesentiali

In organismele animale aminoacizii provin din hidroliza proteinelor alimentare, hidroliza proteinelor tisulare, sinteza endogena de compusi neprotidici. Totalitatea aminoacizilor existenti intr-un anumit moment in organism (mai ales in fluidele lui) reprezinta fondul metabolic comun de aminoacizi. Dinamica acestuia reprezinta concurenta dintre procesele producatoare si consumatoare de aminoacizi. Din fondul metabolic comun fiecare celula sau tesut isi extrage aminoacizii in cantitatea dorita.

Principalul proces consumator de aminoacizi este biosinteza proteinelor proprii la care participa 20 aminoacizi naturali. Aminoacizii mai pot fi consumati prin participarea lor la alte procese de sinteza, cum ar fi gluconeogeneza, sinteza de enzime, hormoni, hemonucleotide.

Prin catabolizarea aminoacizilor (deaminari si decarboxilari) rezulta -cetoacizi sau amine biogene. Eliminarea produsilor de catabolism, produse de excretie: azotati (uree, acid uric, creatinina) alaturi de mici cantitati de aminoacizi eliminati prin urina, reprezinta alta modalitate de consum a aminoacizilor. Prin hidroliza proteinelor exo- si endogene rezulta aminoacizi necesari biosintezei de proteine proprii. Aminoacizii in organismul animal sunt furnizati prin sinteza endogena proprie; toata gama celor 20 de aminoacizi necesari sintezei proteinelor trebuie introdusa prin alimente, deoarece organismul animal si-a pierdut capacitatea de a sintetiza schelete de atomi de carbon complicate, care intra in structura unor aminoacizi naturali. Acestia se numesc aminoacizi esentiali: valina, leucina, izoleucina, metionina, lizina, treonina, fenilalanina, triptofan. Ei sunt preluati din hrana de origine vegetala; plantele pot sintetiza prin procese adiacente fotosintezei, intreaga gama de aminoacizi.

In perioada de crestere, organismul are nevoie de cantitati sporite de aminoacizi esentiali si de alti 2 aminoacizi care pot fi sintetizati de organism, dar in cantitati insuficiente: histidina, arginina si aminoacizi facultativ esentiali sau semiesentiali. Ceilalti aminoacizi sintetizati endogen din alti metaboliti ce provin din categoria glucidelor, lipidelor, protidelor, duc la formarea aminoacizilor neesentiali.

Biosinteza aminoacizilor neesentiali

In biosinteza aminoacizilor neesentiali se disting aspecte generale care privesc sursa atomilor de carbon, precum si forma si modul de incorporare a atomilor de azot si cai particulare datorate diversitatii structurale ale aminoacizilor.

Sursa de carbon. Din studii cu atomi marcati rezulta ca scheletele cu atomi de carbon ale aminoacizilor neesentiali provin din intermediari ai metabolismului glucidic: acidul α-cetoglutaric, acidul oxalil acetic (din ciclul ATC), acidul fenolpiruvic, acidul 3-fosfogliceric (glicoliza), ribozo-5-P (calea ribozo-P).

Sursa de azot. NH₃ este singura sursa de azot. El provine din reactii de deaminare.

Schema generala de biosinteza a α-aminoacizilor provenind din metaboliti glucidici:

Serina:

Alanina:

Aminoacizi aromatici:

Aminarea reductiva a α cetoacizilor

α cetoacid + NH₃ → aminoacid. Reactia este catalizata de glutamat dehidrogenaza si aminotransferaze. Deplasarea echilibrului reactiei catalizate de aceste enzime (transaminarea si aminarea reductiva) in sens anabolic sau catabolic, se face atat ca urmare a concentratiei produselor si reactantilor, precum si a unor mecanisme de reglare foarte eficiente. Glutamat de hidrogenaza este o enzima allosterica alcatuita din 6 subunitati care au locasuri specifice pentru fiecare modulator.

Reactia catalizata de glutamat dehidrogenaza:

acid glutamic + NAD⁺ + (NADP⁺) + H₂O → acid α-cetoglutaric + NH₃ + NADH + H⁺ +

+ (NADHP + H⁺)

Echilibrul reactiei poate fi deplasat spre dreapta prin activarea allosterica a enzimei de catre ADP si GDP si spre stanga sub actiunea ATP si GTP. Acitivitatea enzimatica este controlata si prin tiroxina (hormon tiroidan) si hormoni steroizi, precum si cu ajutorul coenzimelor. NH₃ este utilizat in reactii de aminare reductiva a α-cetoacizilor:

Transaminarea

Din acid glutamic si alti aminoacizi, NH₂ este transferata de numeroase schelete de atomi de carbon apartinand α-cetoacizilor:

O importanta deosebita in reactiile de transaminare o au transaminazele GOT si GPT. GPT-glutamatpiruvat transaminaza, GOT-glutamatoxalilacetat transaminaza se gasesc in serul sanguin.

Biosinteza aminoacizilor esentiali

Plantele si microorganismele contin circa 200 de aminoacizi, dar din acestia numai aprox. 25 participa la sinteza proteinelor. Caile anabolice sunt aceleasi ca si in organele plantelor: transaminarea si aminarea reductiva. Deosebirea esentiala este ca plantele pot utiliza azotul anorganic preluat din mediul inconjurator, iar varietatea scheletului carbonic pe care il sintetizeaza este mult mai mare. Pentru ca in plante glucoza se formeaza prin fotosinteza fiind precursori ai aminoacizilor, se poate afirma ca in plante se realizeaza sinteza de aminoacizi din compusi de natura anorganica. NH₃ poate rezulta din si N prin reducere. Pentru ca NH₃ este toxic, se transforma in glutamina si asparagina, care devin apoi donoare de grupari NH₂ in transaminare.

In plante azotul este pastrat si reutilizat, nu este eliminat sub forma de produsi de excretie azotati ca la animale. Scheletul aminoacizilor este furnizat de metaboliti glucidici: acidul α-cetoglutaric, piruvic, trioze, eritrozo fosfati.

Reglarea biosintezei aminoacizilor se realizeaza prin doua mecanisme:

mecanismul alosteric de tip feed-back (retroinhibitia);

regresia biosintezelor enzimelor implicate in biosinteza.

In varianta feed-back este inhibata prima reactie din secventa de reactii a biosintezei aminoacizilor de catre chiar produsii de reactie a aminoacizilor.

A doua varianta este un control mai putin subtil, deoarece este mult mai putin sensibil la modificarile conditiilor metabolice. Majoritatea reactiilor de biosinteza ale aminoacizilor sunt reglate atat alosteric cat si prin regresie enzimatica.